Las enzimas son proteínas que incrementan la velocidad de una reacción química y no se consumen durante la misma (algunos tipos de ARN pueden actuar como enzimas, usualmente rompen y sintetizan enlaces fosfodiester; a estas moléculas se les denomina “ribozimas” y se encuentran en muy baja proporción en la naturaleza).

Las moléculas de enzimas contienen hendiduras o cavidades denominadas sitio activo. El sitio activo está formado por las cadenas laterales de residuos específicos, lo que ocasiona que tenga un arreglo tridimensional particular, diferente al resto de la proteína. Este sitio es afín por la estructura tridimensional del sustrato:

sitio activo sitio activo



Figura: representación de la formación del complejo enzima-sustrato.

El sitio activo la enzima (E) une al substrato (S) formando un complejo enzima-substrato (ES). En el complejo ES, E transforma a S en él o los productos, formando el complejo enzima-producto (EP), finalmente la enzima libera del sitio activo a P, regenerándose.


E + S D ES D E + P

La mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas son muy eficientes y transcurren desde 106 hasta 1014 veces más rápido que la misma reacción no catalizada. Típicamente, cada molécula de enzima es capaz de transformar cada segundo de 100 a 1000 moléculas de substrato en producto. El número de estas moléculas transformadas a producto por molécula de enzima en cada segundo, se conoce como el número de recambio.

Tabla: Eficiencia de las reacciones catalizadas por algunas enzimas.

Las enzimas son muy específicas por el substrato de la reacción que catalizan. Interactúan con una o muy pocas moléculas y catalizan únicamente un tipo de reacción, por lo que las moléculas con las que interactúan deben ser muy parecidas, tanto en composición, como en estructura tridimensional. Por ejemplo, en la siguiente figura, en el panel A, se muestra la reacción catalizada por la enzima triosafosfato isomerasa (enzima que cataliza el paso 5 de la glucólisis), en el panel B se muestran inhibidores de la catálisis:

Algunas enzimas se asocian con moléculas de carácter no proteíco que son necesarias para el funcionamiento de la enzima, estas moléculas se denominan cofactores. Comúnmente, los factores encontrados en las enzimas incluyen iones metálicos como el Zn2+ o el Fe2+, también pueden ser moléculas orgánicas que se denomina coenzimas como el NAD+, FAD, la conezima A y la C, generalmente las coenzimas son derivados de las vitaminas. A la enzima en ausencia de su cofactor (cuando lo tiene), se le denomina apoenzima, en presencia de su cofactor (cuando lo tiene), se le denomina holoenzima. La apoenzima generalmente carece de actividad biológica. La diferencia entre un cofactor y un grupo prostético, como el grupo hemo, es que este último está unido de manera covalente a la enzima, mientras que el cofactor puede ser removido de la misma con relativa facilidad.

La actividad enzimática puede ser regulada, esto quiere decir que dependiendo de los requerimientos metabólicos, las enzimas son activadas o inhibidas, para acelerar o disminuir la velocidad con la que catalizan la reacción, respondiendo así a las diferentes necesidades de sus productos en la célula. La regulación más común es modificando la concentración de su(s) substrato(s).

En los eucariontes, muchas enzimas se localizan en organelos específicos en la célula. Esta compartamentalización ayuda a aislar los substratos de la reacción o productos de la misma, de tal forma que no hay competencia de reacciones, de esta manera se provee un medio favorable para la reacción, de tal forma que es posible localizar diferentes partes del metabolismo en diferentes organelos, haciendo a la célula una entidad organizada en donde simultáneamente funcionan miles de enzimas.

Virtualmente todas las reacciones en los seres vivos se llevan a cabo por enzimas, que son las proteínas que catalizan a las reacciones químicas, incrementando la velocidad a las cuales estas reacciones de manera natural ocurren, en el proceso las enzimas no resultan modificadas, es decir, el estado inicial de la enzima es igual al final. A pesar de la inmensa variedad de reacciones que son energéticamente posibles en los seres vivos, las enzimas conducen a los reactivos, a menudo denominados substratos, en las vías metabólicas de los seres vivos.

A cada enzima se le asignan dos nombres. El primero es corto y es como se conoce a la proteína de manera coloquial, es el nombre sugerido. El segundo es más completo e infiere propiedades sobre la reacción que la enzima desarrolla, se le conoce como nombre sistemático, este nombre permite reconocer a la enzima sin ambigüedad y localizarla en el metabolismo.

Muchas de las enzimas poseen en su nombre el sufijo “-asa” unido al nombre del substrato de la reacción que cataliza, por ejemplo:

Ureasa: proteína cuyo sustrato es la urea

Lactasa: proteína cuyo sustrato es la lactosa


También suele utilizarse este sufijo a la descripción de la reacción que la enzima cataliza:


Lactato deshidrogenasa: deshidrogena (le quita Hidrógenos) al lactato

Adenilato ciclasa: hace un ciclo en la adenina.


Algunas enzimas poseen nombres que no representan su actividad o sustrato:
Lisozima

· Tripsina

La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (IUBMB), desarrolló un sistema de nomenclatura en el cual las enzimas se dividen en seis clases principales, cada una con numerosos subgrupos:

Para todas las clasificaciones se muestran ejemplos representativos:


1.- OXIDOREDUCTASAS:


catalizan reacciones de oxidación-reducción:

2.- TRANSFERASAS:

catalizan la transferencia de grupos que contienen C, N, o P: